Fils d'Ariane

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Soutenance de thèse de Thao Nhi LE

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Fioles Chimie

Date -
Heure 14h00 - 17h00
Adresse

Auditorium Charles Sadron
3E avenue de la Recherche Scientifique - campus CNRS Orléans
France

Contact
Lien http://www.univ-orleans.fr/fr/univ/recherche/temps-forts/soutenances-de-theses-…

La recherche de nouveaux composés pour prévenir ou atténuer le vieillissement de la peau est une priorité des recherches actuelles dans les cosmétiques. Dans ce contexte, le venin de frelon asiatique (Vespa velutina nigrithorax) a été étudiée comme une source particulière de molécules potentiellement bioactives d’intérêt dermacosmétique. La première étude a tout d’abord porté sur la mise en oeuvre d’un protocole fiable d’extraction et récupération du venin. Puis, la fraction peptidique et petites molécules a été sélectionnée afin d’évaluer, en comparaison avec le venin brut, la présence de molécules actives vis-à-vis d’une activité antioxydante, anti-microbienne (C. acnes) et inhibitrice enzymatique (tyrosinase, élastase, collagénase) in-tubo et in-cellulo. Ces études ont conduit à identifier par UHPLC-ESIQTOF- HRMS/MS, dans le venin brut, une molécule responsable de l’activité anti-oxydante sur kératinocytes HaCaT. Dans une seconde étude, une approche peptidomique basée sur une méthode UHPLC-QTOF-HRMS et MS/MS suivie par un traitement statistique (PCA, PLS-DA) a été appliquée sur l’étude différentielle de profil peptidique du venin, en fonction de la période de collecte, des castes et du comportement. Ces derniers ont pour but d’évaluer l’influence de différents facteurs sur le patrimoine moléculaire de ces venins. Parallèlement, en troisième étude, une approche de criblage d’interaction Ligand/enzyme par spectrométrie de masse sur les enzymes élastase et tyrosinase immobilisées a été développée. Cette méthode a pour objectif de mettre en évidence la présence d’inhibiteurs ou de substrats dans des fractions plus ou moins complexes. Deux peptides présents dans le venin de frelon ont été montrés d’être capable d’interagir avec l’enzyme élastase en tant que substrat. La séquence peptidique de ces peptides a été partiellement obtenue par séquençage de novo.